Похудение
Назад

Из скольких аминокислот состоит белок

Опубликовано: 09.04.2020
Время на чтение: 9 мин
0
2

Оглавление

  1. Строение аминокислот
  2. Свойства аминокислот
  3. Изомерия и номенклатура аминокислот
  4. Белки
  5. Биологическое значение белков
  6. Строение белков
  7. Классификация белков
  8. Свойства белков
  9. Шпаргалка
  10. Задания для самопроверки

Задача аминокислот

Основная функция аминокислот в клетке — участие в синтезе белка. Организм устроен так, что старые клетки отмирают и постоянно нужны новые. Поэтому синтез должен происходить регулярно. Он устроен следующим образом: молекулы аминокислот соединяются друг с другом через пептидные связи в определенной последовательности. Помимо этого они выполняют такие задачи:

  • обогащение клеток энергией для тканей мышц;
  • обеспечение работы нервной системы (в качестве нейромедиаторов);
  • участие в водно-солевом обмене;
  • участие в образовании гормонов.

Строение белков

Аминокислоты— гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу —NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макро­молекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) вза­имодействия.

Построенные таким образом полипептидные це­пи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некото­рых случаях дополнительно связаны между собой дисуль­фидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ион­ные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофоб­ными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеб­лется незначительно (в % на сухую массу): угле­рода — 51-53; кислорода — 21,5-23,5; азота — 16,8-18,4; водорода — 6,5-7,3; серы — 0,3-2,5.

Некоторые белки содержат в небольших количе­ствах фосфор, селен и другие элементы. Последовательность соединения аминокислот­ных остатков в полипептидной цепи получила на­звание первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокис­лотных остатков.

Учитывая число их возможных комби­наций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных ти­пов белков у всех видов жи­вых организмов составляет 1011-1012. Для белков, строение которых отлича­ется исключительной сложностью, кроме первич­ной, различают и более высокие уровни структур­ной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играют ион­ное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобу­лярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна α-спиральная структура, спирали изогнуты, «свер­нуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с об­разованием коллоидных систем. Большинство бел­ков животных, растений и микроорганизмов отно­сится к глобулярным белкам.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

https://www.youtube.com/watch?v=playlist

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

аминокислота

В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не рас­творяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) за­висят от способа упаковки полипептидных цепо­чек. Примером фибриллярных белков служат мио­зин, кератин.

Примером белка с четвер­тичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции — связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы. Однако следует отметить, что в организации бо­лее высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Предлагаем ознакомиться  Чем кормить кота при мочекаменной болезни

Свойства аминокислот

Аминогруппа —NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следо вательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения.

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они рас­творимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Из скольких аминокислот состоит белок

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к.

они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются.

Получаемые в результате такой реакции высо­комолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды α-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы -NH-CO- на­зывают пептидными.

https://www.youtube.com/watch?v=ytpressru

Белки — амфотерные электролиты. При опреде­ленном значении pH среды (оно называется изо­электрической точкой) число положительных и от­рицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в во­де наименьшая. Способность белков снижать рас­творимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из раство­ров, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает свя­зывание белками воды, при этом они проявля­ют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объ­ем увеличиваются. Набуха­ние отдельных белков за­висит исключительно от их строения. Имеющиеся в со­ставе и расположенные на поверхности белковой ма­кромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пеп­тидная связь), аминные (—NH2) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности моле­кулы.

Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаж­дению, а следовательно, способствует устойчиво­сти растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью свя­зывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты.

При ограниченном набухании концентрирован­ные белковые растворы образуют сложные систе­мы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохра­нять свою форму. Глобуляр­ные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой кон­центрацией.

Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, по­строенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды.

Различная гидрофильность клейковинных бел­ков — один из признаков, характеризующих ка­чество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Ги­дрофильность белков зерна и муки играет боль­шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебо­пекарном производстве, представляет собой набух­ший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под вли­янием внешних факторов (температуры, механиче­ского воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третич­ной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной структуры. Первич­ная структура, а следователь­но, и химический состав белка не меняются.

Изменяются физические свой­ства: снижается растворимость, способность к ги­дратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, проис­ходит агрегирование. В то же время увеличивает­ся активность некоторых химических групп, об­легчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизу­ется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продол­жительности нагрева и влажности. Это необходи­мо помнить при разработке режимов термообра­ботки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы те­пловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хле­ба, получении макаронных изделий.

Пенообразование. Под процессом пенообразова­ния понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устой­чивость пены, в которой бе­лок является пенообразовате­лем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразо­вателей широко используются в кондитерской про­мышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые ка­чества.

1)     гидролиз белков под действием ферментов;

2)     взаимодействие аминогрупп белков или амино­кислот с карбонильными группами восстанавли­вающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализиру­ющих гидролитическое расщепление белков, по­следние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на ами­нокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых дру­гих веществ. Горение сопровождается характер­ным запахом жженых перьев.

1. Денатурация – процесс нарушения естественной структуры белка (разрушение вторичной, третичной, четвертичной структуры).

2. Гидролиз — разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

· биуретовая;

Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь, при которой происходит взаимо­действие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2 и полипептидами. Реакция сопровождается по­явлением фиолетово-синей окраски.

Предлагаем ознакомиться  Белковая диета для беременных - какие продукты можно есть?

· ксантопротеиновая;

Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатом­ных циклов в молекуле белка с концентриро­ванной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

· реакция определения серы в белках.

Цистеиновая реакция (для белков, содержащих серу) — кипячение раствора белка с ацетатом свинца(II) с появлением черного окрашивания.

Группа заменимых аминокислот

Этот вид веществ не может синтезироваться в теле человека самостоятельно. Поэтому необходимо получать их из еды. Больше всего их содержат белки животного происхождения. Если организм чувствует нехватку какого-либо элемента, то начинает потреблять из других источников. Например, из мышечной ткани. Основной упор делается на функционирование двух органов – мозга и сердца.

Только три аминокислоты (изолейцин лейцин валин) составляют почти 70% всех органических кислот в организме. Поэтому их значение в организме человека настолько высоко. В спортпитании есть даже специальный BCAA комплекс, содержащий эти три компонента.

Лейцин участвует в защите и восстановлении мышц, костей, кожных покровов. Благодаря ему выделяется гормон роста. Управляет уровнем сахара и помогает сжиганию жира. Содержится в бобовых, мясе, орехах, рисе (нешлифованном) и зернах пшеницы. Благодаря своей способности стимулировать синтез белка, лейцин помогает стимулировать наращивание мышечной массы и способствует жиросжиганию. Лучшие пищевые источники лейцина, включают любой белок из животных, которые, естественно, содержат все незаменимые аминокислоты.

Изолейцин существует в белках и ускоряет выработку энергии. Его очень «любят» спортсмены. После изнурительных тренировок помогает быстрой регенерации мышечной ткани. Снимает неприятный болевой синдром. Участвует в образовании гемоглобина, регулирует количество глюкозы. Источники: мясные и рыбные продукты, яйца, орехи, горох, соя. В спортивном питании содержится в BCAA концентратах.

Лизин необходим для работы иммунной системы. Его задача – синтезировать антитела, которые станут защищать организм от «вторжения» аллергенов и вирусов. Еще он контролирует процессы обновления костей и коллагена. Управляет гормонами роста. В природе находим в кисломолочных продуктах, картошке, яйцах, красном мясе, рыбке.

Фенилаланин – это основа основ для нормальной работы центральной нервной системы. Наличие альфа-аминокислоты в организме человека избавляет от приступов депрессии и хронической боли. Влияет на способность концентрироваться и запоминать. Препараты на основе вещества используются при лечении психических заболеваний и болезни Паркинсона. Улучшает работу поджелудочной железы, печени.

https://www.youtube.com/watch?v=channelUC7i8

Метионин – это вообще серьезный «боец». Активно перерабатывает и сжигает жиры. Участвует в образовании некоторых заменимых аминокислот. Наличие элемента влияет на нашу выносливость, работоспособность. Его недостаток сразу станет заметен по ногтям и коже. Встречается в природе: мясных и рыбных продуктах, бобовых, семечках, луке, чесноке, йогурте.

Треонин содержат белки, отвечающие за все системы организма: ЦНС, иммунную, сердечнососудистую. Без него начнутся проблемы с костями и зубами. Если у вас сбалансированная диета, то дефицит не грозит. Получаем из молочки, мяса, грибов, зеленых овощей и зерна.

Триптофан — это «серьезное» вещество. Оно необходимо человеку и несет ответственность за образование серотонина. Недостаток отвратительно сказывается на сне, настроении и аппетите. Регулирует артериальное давление, функцию дыхания. Высокое содержание аминокислоты: морепродукты, красное мясо, домашняя птица, пшеница, кисломолочка.

Валин существует для восстановления поврежденных тканей и обменных процессов в мышцах. При тяжелых нагрузках оказывает стимулирующее действие. Участвует в умственной деятельности. Необходим при терапии разрушения печени и головного мозга от алкогольных, наркотических веществ. Получить можем из мяса, молочных продуктов, грибов, сои, арахиса.

Такие элементы образуются в организме человека из других элементов. Но не думайте, что они возникают сами по себе. Их присутствие в продуктах питания крайне необходимо. Итак, разбираемся, сколько всего аминокислот заменимых.

Аланин ускоряет метаболизм углеводов. Помогает выведению токсических веществ из печени. Встречается в молочке, мясе, птице, рыбных продуктах, яйцах.

Аспарагиновая кислота принимает участие в синтезе других аминокислот. Это универсальное топливо, которое улучшает обменные процессы в нашем теле. В природе встречаем элемент в тростниковом сахаре, молоке, мясе домашней птицы и говядине.

Аспарагин нужен для работы нервной системы. Находится во всех продуктах животного происхождения, а также орехах, зерне, картофеле.

Гистидин существует в белках всех органов. Он активно принимает участие в образовании кровяных телец (красных и белых). Иммунитет нуждается в этом элементе. Положительно влияет на половую функцию, увеличивая влечение. Однако запасы вещества быстро истощаются. Вот почему нужно получать его из внешних источников: мясо, зерно, молоко.

Серин отвечает за работу головного мозга и ЦНС. Встречаем в мясомолочных продуктах, сое, пшенице, арахисе.

Цистеин несет ответственность за синтез кератина. Без него можно было бы забыть о красивых волосах, ногтях и коже. В естественном виде находим в мясе, яйцах, красном перце, луке, чесноке и брокколи.

Аргинин – одна из самых важных аминокислот в организме человека. Он «заведует» правильным функционированием суставов, мышц, кожных покровов, печени. Укрепляет иммунитет. Благодаря активным процессам, происходит быстрое сжигание жировой ткани. Часто применяется в составе пищевых добавок бодибилдерами или худеющими. В естественном виде встречается в мясомолочных продуктах, орехах, зерновых (овес, пшеница), желатине.

Глютаминовая кислота играет основную партию в работе головного и спинного мозга. Входит в добавку глутамат натрия. В аптеке продают глутаминовую кислоту. Мне ее даже гинеколог назначала. Находим эту аминокислоту в мясомолочных продуктах, яйцах, морской рыбке, морковке, помидорах, кукурузе и шпинате.

Глутамин существует в белках для создания и поддержания мышц. Используется как топливо головного мозга. Вещество необходимо человеку для выведения всякой гадости из печени. Самое неприятное, что в результате приготовления оно разрушается. Поэтому жуйте, друзья мои, петрушечку и шпинат в сыром виде.

Глицин нужен для заживления ран и переработки глюкозы в энергию. Отличными источниками станут все белковые продукты: мясо, рыба, молоко, бобы.

Пролин содержат белки, ответственные за образование коллагена. Без него начнутся проблемы с суставами. Вегетарианцы постоянно сталкиваются с нехваткой этого вещества. В природе находим в животных продуктах.

Предлагаем ознакомиться  Суточная норма белка для роста мышц и для похудения

Тирозин отвечает за работу всего организма. В его «компетенции» регулировать артериальное давление, аппетит. Недостаток чреват повышенной утомляемостью. Источником станут семечки, орехи, бананы, авокадо.

Из скольких аминокислот состоит белок

Это кислоты, которые не могут вырабатываться в организме человека и должны поступать в него вместе с белковой пищей:

  • гистидин. Это одна из ключевых аминокислот, участвующих в кроветворении и необходимая для гемоглобина (белок, переносящий клеткам кислород), способствует правильному росту и регенерации тканей, необходима для нормального функционирования слуха. Часто применяется для лечения анемии, язв и артритов. Среди продуктов с относительно высоким содержанием гистидина — молоко, мясо и злаковые;
  • метионин. Эта важная кислота контролирует уровень холестерина в организме человека, очищая сосудистые стенки от его наслаивания, стабилизирует работу печени, ответственную за фильтрацию вредных веществ, помогает синтезировать гормон адреналин из надпочечников. Метионин содержится в яичном белке, кунжутном семени, муке, пшеничных ростках, овсе, бразильском орехе, миндале и арахисе, курице, рисе, капусте и бобовых;
  • треонин. Это вещество принимает участие в синтезировании коллагена и эластина — основных структурных белков кожи, отвечающих за ее упругость, здоровый вид и сияние. Оно стимулирует иммунитет и участвует в работе нервных клеток, помогает функционировать сосудам и печени и мешая ей получать избыточное количество жиров, кроме того, является иммуностимулятором и основным строительным элементом для твердой зубной и соединительной ткани, заполняющей пространство между соседними внутренними органами (кстати именно поэтому эта аминокислота так необходима при реабилитации после травм и оперативных вмешательств). Содержится в яйцах, икре, сыре, соевом зерне, рыбе, курице, твороге, бобовых, кешью, фисташках, миндале, кунжуте, пшеничной и ржаной обдирной муке;
  • изолейцин. Эта аминокислота — непосредственный участник энергетического обмена в организме, влияющий, в том числе, на синтез гемоглобина и отвечающий за общее самочувствие. Ее недостаток может вызвать усталость и упадок сил; еще одна задача данного вещества — способствовать усвоению глюкозы тканью, из которой состоят все мышцы. Важно то, что прямым «спутником» изолейцина является витамин B, без которого он не будет усваиваться в должном объеме. Кислота содержится в сыре, яйце, молоке, орехах, нежирном твороге, рыбе и морепродуктах, курице и свинине, кукурузной и перловой крупе, гречихе, пшеничной и ржаной муке, горохе, чечевице, сое, абрикосе, базилике, бананах, баклажанах, цветной и белокочанной капусте, картофеле, сладком перце, моркови и огурцах;
  • лейцин. Напоминающая по составу изолейцин, эта кислота активизирует синтез мышечного белка, стимулирует обмен глюкозы в организме, улучшает питание мышц и предотвращает откладывание жира. Является одной из наиболее важных аминокислот для людей с высокими физическими нагрузками, используется в медицине для лечения заболеваний печени и анемий. В большом количестве содержится в курином яйце, красной зернистой икре, кальмаре, морском окуне, нежирной сельди, скумбрии, фисташках, арахисе, мясе индейки, шлифованном пшене, чечевице и твороге;
  • лизин. Данное вещество необходимо для роста и восстановления тканей — костных, хрящевых, мышечных и соединительных, поэтому от его наличия зависит состояние опорно-двигательного аппарата, эластичность сосудов, связок и кожи (благодаря синтезу коллагена). Содержится в молоке, твороге, брынзе, йогуртах, перепелином яйце, баранине, фасоли, горохе, индейке, курице, треске и сардине;
  • фенилаланин. Данное вещество незаменимо для построения сложных белков и их стабилизации, участвует в производстве гормона дофамина, регулирующего настроение: его нехватка вызывает эмоциональный дискомфорт и подавленность (по этой причине соединения фенилаланина входят в состав некоторых антидепрессантов). В то же время избыток кислоты может вызывать дисбаланс и угнетающе сказываться на работе нервной системы. Среди натуральных продуктов, в которых он содержится, — соевый белок, сыры твердых сортов, говядина, птица, тунец, молочные продукты, фасоль и зерновые, также фенилаланин часто входит в число ингредиентов и спортивных добавок, подавляющих аппетит и усиливающих жиросжигание;
  • триптофан. Это вещество вместе с витамином B6 и магнием способно преобразовываться в гормон серотонин, также регулирующее психологический комфорт, когнитивные функции и настроение, а также в мелатонин, отвечающий за нормализацию суточных циклов сна и бодрствования (в том числе, облегчающий засыпание, увеличивающий фазу глубокого сна и его качество в целом). Триптофан широко применяют в составе препаратов для лечения деприваций сна, депрессивных расстройств и неврозов. Вещество содержится в молочных продуктах, рыбе, птице, мясе, крупах, фасоли, орехах, винограде, помидоре, брюкве, баклажанах, болгарском перце, репчатом луке, банане и клубнике;
  • валин. Эта аминокислота участвует в белковом синтезе в мышечных клетках, обеспечивая их энергией, защищает оболочки уязвимых нервных клеток, улучшая мозговые процессы, — координацию, память и мышление, препятствует снижению уровня серотонина в крови и возникновению депрессивных состояний. Избыток валина также может вызвать сбои в работе периферической нервной системы и затруднить работу печени, почек и желудочно-кишечного тракта. Содержится вещество в зерновых культурах, бобовых растениях, курином мясе, диком буром рисе, рыбе, овсе, куриных и перепелиных яйцах, желудях, грецких орехах, фундуке, кешью и семенах подсолнечника.

Изомерия и номенклатура аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Биологическое значение белков

https://www.youtube.com/watch?v=https:accounts.google.comServiceLogin

Белки — основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот.

Классификация белков

По степени сложности (простые и сложные).

По форме молекул (глобулярные и фибрилляр­ные белки).

По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавлен­ных солевых растворах — альбумины, спирто­растворимые — проламины, растворимые в раз­бавленных щелочах и кислотах — глутелины).

https://www.youtube.com/watch?v=ytcreatorsru

По выполняемым функциям (например, запас­ные белки, скелетные и т. п.).

Шпаргалка

, , ,
Поделиться
Похожие записи
Комментарии:
Комментариев еще нет. Будь первым!
Имя
Укажите своё имя и фамилию
E-mail
Без СПАМа, обещаем
Текст сообщения
Adblock detector